毕业论文课题相关文献综述
一、 研究背景及意义真菌疏水蛋白（hydrophobins )是一类高等丝状真菌分泌产生的具有特殊理化性质的小分子量两性蛋白，是目前已知的表面活性最高的蛋白之一。
这类蛋白约含有100个氨基酸，分子量约为10 kDa。
它们同时具有疏水结构和亲水结构，表现为强两亲性，能够在两相界面处通过自组装形成纳米级的蛋白膜，改变界面的亲水性和疏水性。
这类蛋白由于其特殊的理化性质和两亲性，具有重要的理论价值和应用价值。
根据水缘性图谱和组装成两性蛋白膜的溶解性，Wessels 将真菌疏水蛋白分为两类:I型和II型。
I型真菌疏水蛋白形成的两性蛋白膜在100C水浴时也难溶解于2% SDS,仅溶解或解聚于过氧甲酸和TFA等极少数有机溶剂中，具有高度的不溶解性，以粗糙脉胞菌(Neurospora crassa)中的 EAS为代表; II型真菌疏水蛋白形成的两性蛋白膜则可溶解或解聚于2%SDS或60%乙醇等很多溶剂中，在冷冻或增大压力的情况下可以解离成疏水蛋白单体，以瑞氏木霉(Trichoderma resei)X为HFBI、HFBII为代表。
真菌疏水蛋白是目前已知表面活性最高的蛋白，由于其特殊的生物学功能，已被广泛应用于核酸、蛋白(酶)和细胞等的固定化、生物传感器电极等领域。
但是目前对真菌疏水蛋白的结构以及由其决定的性质和功能的相关研究报道很少所以为了添补以上空白，本实验通过融合标签技术实现疏水蛋白在大肠杆菌内的高效可溶性表达并对疏水蛋白物化性质进行研究，来为真菌疏水蛋白更广阔的应用提供坚实的理论基础。
二、 研究内容与实验路线本课题以实验室融合标签技术为基础，通过融合标签技术实现疏水蛋白在大肠杆菌内的高效可溶性表达并对疏水蛋白物化性质进行研究。
三、 实验难点1. 融合标签技术蛋白融合即在蛋白序列上加上蛋白标签。
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