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文献综述
酶越来越多的应用到人类的生活中。例如作为催化剂，在疾病诊断和临床治疗上。在蛋白质多肽合成、有机化学不对称合成以及医药、食品、卫生等领域具有重要意义。
N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶（N-acetylornithinedeacetylase，简称NAOase；EC3.5.1.16）就是一种较为有效地拆分手性氨基酸的酶。它可以催化乙酰鸟氨酸转化成乙酸和鸟氨酸，在大肠杆菌体内的从谷氨酸到精氨酸的生物合成途径中起着重要的作用；在体外亦能催化N-乙酰蛋氨酸、N-乙酰丙氨酸、N-乙酰亮氨酸等其它酰基化的氨基酸[1-4]。用基因工程菌表达的脱乙酰基酶酶法拆分活性更高，酶源易得，成本更低，原则上拆分效能更好。
1.N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶的概述
1.1N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶的来源
1956年，Bonner等人在大肠杆菌中发现了N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶的存在。该酶最初被命名为乙酰鸟氨酸酶（acetylornithinase)。
1992年，ThierryMeinnel首次从大肠杆菌中分离得到argE基因，并发现该酶与3种已知的具有氨基酰化酶活力的酶有很高的序列同源性。
随着分子生物学和基因工程的快速发展，迄今为止，已经在细菌、真菌、霉菌等多种微生物中以及动植物中鉴定出N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶[5]。
1.2N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶的基因序列研究
在大肠杆菌基因图谱中显示oxyR为argE基因的表达操纵子。序列中有3个可能的起始密码子，于是采用定点突变的技术确定了第3个ATG是表达argE的起始密码子[6]。argE基因含有1400bp，编码分子量为42，350Da的多肽。此外，也发现了广泛存在的两种等位基因，一种是在AB1157菌株中发现的等位基因argE3，它是一种赭石型突变；另一种等位基因来自于XA100，它是一种琥珀型突变。此研究从遗传学上揭示了该酶的基因序列，为进一步研究该酶的催化机制及结构奠定良好的理论基础和实践基础。
1.3N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶的酶学性质
在发现N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶并且对其进行简单纯化，从而初步研究了该酶的酶学性质，发现有Co2 离子及谷胱苷肽对该酶有促进作用，而Cu2 、Zn2 、Ni2 、EDTA及对氯高汞苯甲酸盐对该酶有抑制作用。他们还研究了该酶的底物特异性，证实了该酶不仅可以催化乙酰鸟氨酸，还可以催化乙酰丙氨酸、乙酰亮氨酸、乙酰甲硫氨酸等其它酰基化的氨基酸。但由于当时实验条件的限制，对该酶的催化机制及酶的表征研究相对来说较少。
NAOase为同源二聚体，单亚基分子量为42350Da，且为Co2 和无机磷激活的金属肽酶。2000年，Farah[7]在克隆、表达并纯化NAOase的基础上，详细研究了该酶的底物特异性，发现该酶具有很强的立体选择性。它只能作用于α-N-酰基-L-氨基酸，而不能水解N-乙酰-D-氨基酸和芳香族氨基酸及酸性氨基酸，对ε乙酰基L-赖氨酸也没有水解活性。侧链带有正电荷的是N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶较好的底物。Farah等详细研究了该酶的底物特异性，进一步研究发现该酶具有很强的立体异构性[8]。它只能作用于α-N-酰基-L-氨基酸，而不能水解N-乙酰-D-氨基酸和芳香族氨基酸及酸性氨基酸。因此带有正电荷的侧链是N-乙酰鸟氨酸脱酰基酶较好的底物。
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