文献综述
脂肪氧合酶（Lipoxygenase，LOX），也称脂氧酶，是一类包含非血红素铁的双加氧酶，分布极为广泛存在所有植物中。在豆类中具有较强的活力，尤其是大豆中。LOX在植物的生长，萌发，发育，衰老等物质转换里起着重要的调节作用。并且催化含有顺式，顺式-1-4-戊二烯的不饱和烃，可以形成相应的氢过氧化物。LOX是单体的，被认为是催化必不可少的一种物质。
LOX酶的分布十分广泛，作为一种生物酶，它具有催化效率高，耗能低，反应产物无污染，环保等优点。是一种可以考虑深入研究的酶类，但是国内目前对于它的研究还不算太过前沿，因为这种酶它的稳定性不是很好，主要是对于高温，极端PH的条件来说效率很低，同时还会被外源金属离子影响其活性。此课题主要研究外源金属离子对于其活性的影响。
LOX酶属于金属酶，其活性往往会受到体系外源的金属离子的影响。外源金属可以通过影响其底物与活性部位的结合、调节氧化还原的过程或者静电稳定屏蔽负电荷等途径作用影响于酶的催化反应。通常每分子大豆 LOX 中含有一分子的内源性的二价铁离子 ，该铁对LOX 的酶活和催化机制起着重要的作用。通过查询资料外源的铁离子对LOX的活性及酶的反应具有十分明显的促进作用，缩短酶促反应的滞后期，并且伴着对活性中心铁的电子传递过程。
国内目前已经研究并报道了外源铜离子与LOX活性中心铁的交换作用，，并已证明了确实存在着置换的作用。对于金属酶来说，不同的外源金属离子对其有着不同的影响。研究不同的外源金属离子对LOX酶影响有利于了解其催化机理。
外源和内源金属离子之间的相互作用金属酶在生物催化中非常重要。每个分子大豆脂氧合酶（LOX）含有一个内源性原子Fe2 ，它被困在八面体晶体洞穴中并且它的活性可以通过外源金属离子加速。但是，相互作用的机制仍然不明了。根据欧文的威廉姆斯系列理论和事实Cu2 也可以被困在八面体晶体洞穴中，我们提出溶液中的具有氧化性的外源金属离子趋向于取代内源性天然LOX中的Fe2 。为了验证这个假设，关键技术之一便是证明Zn2 取代了Fe2 。二个指示剂，对羧基苯基丙烯酰基和9-（4-羧基苯基）-2,3,7-三羟基-6-氟锌用于追踪交换。将LOX与硫酸锌溶液混合后，观察到溶液中 Zn2 的缺失在溶液平均值中检测到 Fe2 的增加，这表明外源Zn2 取代了内源Fe2 。
本课题采用大豆LOX-1来研究脂氧酶与金属锌离子的微观作用，结合催化氧化亚油酸及其甘油酯的反应，考查金属锌离子对LOX的活性、热稳定性、过氧化产率的影响。对LOX-1与Zn2 离子的相互作用进行光谱学分析，包括紫外、荧光和圆二色光谱。
参考文献：
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