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文献综述
一：研究目的
本研究旨在通过谷氨酰胺转移酶来修复蛋白物料在前期加工、贮藏过程中因为氧化造成功能的损伤，以期恢复这些蛋白的成膜功能。在实验室规模上生产蛋白膜，探索其最佳的成膜工艺，以获得可食性包装膜。
二：国内外研究的概况
转谷氨酰胺酶交联蛋白的机理转谷氨酰胺酶(Transglutaminase,TG,E.C.2.3.2.13),可催化转酰胺基反应,从而导致蛋白质(或多肽)之间发生共价交联形成共价化合物的聚合。TG最早是在1959年由Waelsh等从豚鼠肝脏中提取出来的,随后,人们在其他动物组织和植物组织中也发现了TG,但是由于含量较低,并且提取工艺复杂,严重制约了其在食品工业中的应用。直到1989年日本学者Ando成功地从土壤中分离出产转谷氨酰胺酶的微生物后,转谷氨酰胺酶的来源得到充分保障,并且随着微生物来源的TG的开发,TG已广泛应用于焙烤制品、肉制品、乳制品、植物蛋白制品中。转谷氨酰胺酶交联蛋白的机理(1)TG可催化在蛋白质及肽键中的谷氨酰胺残基gamma;-羰基和伯胺之间的酰胺基转移反应,利用该反应可将氨基酸、多肽、蛋白质与同种或异种蛋白质发生共价交联作用。(2)TG可催化谷氨酰胺残基gamma;-羰基和赖氨酸残基的ε-氨基之间的酰基转移反应时,使蛋白质在分子内或分子间形成ε-(gamma;-谷氨酰胺基)赖氨酸共价键,从而导致蛋白质分子内或分子间的交联。[1]
转谷氨酰胺酶在可食用膜中的应用研究TGase能够使乳蛋白质产生共价交联而形成网络结构,该结构能够使乳蛋白产生自我支持作用,因而,能够用于制备可食性膜。由乳蛋白制成的可食性膜用于食品包装能够有效控制水分、隔绝氧气、防止脂肪氧化和挥发性风味物质的损失、保护食品使其免受污染,同时又可以被蛋白酶水解,因此可以食用。此类可食性膜符合当今的环境要求,是近年的研究热点,关于此类研究较多。韩翠萍等[28]初步研究了以TGase制备了乳清浓缩蛋白膜,并且探索出合适的膜工艺,并得到了最优工艺参数,在最优工艺条件下成膜较理想。
卢蓉蓉等[29]用TGase对乳清蛋白膜进行改性,得到TGase作用有助于改善乳清蛋白可食用膜的阻隔性能的结论。马玲等[30]以乳清蛋白为原料,利用TGase研制可食用性蛋白膜,成果较好。吴进菊等[31]综述了TGase改性对可食性膜的研究的影响现状,可食性膜的应用前景十分广阔。4结语MTGase的发展在降低了该酶试剂成本的同时,也给乳品工业带来一场应用性革命。在这场乳品技术革命中,TGase是一种比较重要的酶制剂,该酶生产的新型食品蛋白具有很高的营养价值,TGase的应用为乳制品加工提供了更加便捷高效的方法,同时也为蛋白原料的加工开拓了新的思路、引进了更为先进的技术。但目前TGase在实际生产中的应用仍然极少,因此在理论研究的同时,扩大加深TGase在乳品行业的应用是如今的开发任务。对TGase的深广研究与应用也必然会使今后TGase实际生产应用的市场更加广阔。[2]
,国内外可食性包装膜的研究进展迅速。一、蛋白可食性包装膜以蛋白质为基质的可食用膜主要有大豆分离蛋白膜、玉米醇溶蛋白膜、小麦面筋蛋白膜和乳清蛋白膜等。１．大豆分离蛋白可食性包装膜这种包装膜是由美国农业研究局南部地区研究中心研究开发成功的。它具有许多优点,如既能保持水分,又能阻止氧气进入,还能确保脂肪类食品的原味。
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