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脂肪酶（Lipase，EC 3.1.1.3）属于水解酶类，其主要功能是催化非水溶性甘油三酯水解成脂肪酸、甘油二酯及甘油单酯。
此外，脂肪酶还具有磷脂酶、溶血磷脂酶、胆固醇酯酶、角质酶、酰胺酶及其他酯酶的特性[1]，因此也能催化酯交换反应、转酯反应等反应。
由于脂肪酶的作用温度、作用pH值范围较广，且耐有机溶剂、催化反应不需要辅酶、催化效率比较高及对环境友好等性质，使得其在食品、洗涤工业、生物传感器、医药、化妆品、生物柴油及环境治理等方面具有广泛应用[2]。
脂肪酶最早从动物中发现，1843年Eberl发现了兔胰脂肪酶，1864年发现了猪胰脂肪酶，1871年在植物种子中发现了脂肪酶，而微生物脂肪酶直到1901年才被发现。
随着脂肪酶分子生物学的不断发展，对脂肪酶基因以及酶的结构和功能等方面有了更深入、更全面的认识，使得对脂肪酶的分子结构、催化机制、反应类型和应用成为工业酶的研究热点之一[3]。
研究发现，虽然不同种属脂肪酶的一级结构有很大差异，但是脂肪酶一般都具有Gly-X1-Ser-X2-Gly保守序列，X1一般为甘氨酸或组氨酸，X2一般为甲硫氨酸、亮氨酸、丙氨酸或谷氨酸。
其中丝氨酸（Ser）是催化活性中心三联体之一，在脂肪酶的催化水解过程中起重要作用，两侧翼的甘氨酸（Gly）主要作用是减少空间障碍，以便活性中心能更好的与底物结合[4]。
不同菌株脂肪酶的二级结构是相同的,都有相似的α/β水解酶折叠[5, 6]（见图1）。
α/β水解酶折叠是八个平行的β折叠片组成1个中心，其中只有β2是反相平行的，第三个至第八个β折叠片是由排列在外侧的α螺旋相连。
在蛋白质的二级结构水平上，不同微生物脂肪酶的结构差异主要体现在α螺旋和β折叠的数量、α螺旋的空间分布和β折叠扭曲角度的差异。
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