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文献综述
1.研究背景苏氨酸醛缩酶（Threonine aldolases，TAs）可以催化不同类型的醛与α-氨基酸发生醇醛缩合反应，生成具有2个手性中心的β-羟基-α-氨基酸，而后者为一类存在于氯霉素、氟苯尼考、甲砜霉素、肾上腺素、屈昔多巴、万古霉素、鞘脂菌素等许多 活性医药物成分中的核心片段。
因此，TAs在生物合成中具有重要的应用价值[3-4, 6]。
其中屈昔多巴 (L-threo-DOPS) 是一种新的抗帕金森氏病药物。
屈昔多巴用于改善由帕金森病引起的步态僵直和直立性头晕[7]；改善由Shy-Drager综合征或家族性淀粉样神经病所致的直立性低血压、直立性头晕和昏厥；改善血液透析患者由于直立性低血压引发的头晕和乏力[4]。
β-羟基-α-氨基酸是一类极其重要的化合物，它和相应的氨基醇是很多药物和农药活性成分的有价值前体[9]。
另外，这些化合物本质上是普遍存在的，并且是作为生物氨基酸以及许多生物活性天然物如抗生素，免疫抑制剂等中的关键结构单元普遍存在[9]。
制备手性-β-羟基-α-氨基酸主要是化学不对称合成和消旋体拆分，前者需要在较为苛刻的条件下才能提高产物的立体选择性[5]，后者需要使用大量的金属离子和酸碱试剂。
苏氨酸醛缩酶催化合成手性-β-羟基-α-氨基酸具有条件温和、一步完成等优点，在形成的两个手性中心中α-碳具有高度的选择性，而β-碳的立体选择性较差[1-4]。
醛缩酶的活性、稳定性和立体选择性仍然是行业内应用的瓶颈，如何挖掘到高效不对称催化的醛缩酶是需要解决的关键问题。
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