嗜热莱斯菌亮氨酸脱氢酶的表达和酶学性质研究文献综述

 2021-09-25 20:43:37

毕业论文课题相关文献综述

1.亮氨酸脱氢酶简介亮氨酸脱氢酶(Leucine Dehydrogenase,LDH.EC1.4.1.9)是一种NAD 依赖型的氧化还原酶,它可逆地催化L-亮氨酸和一些支链L-氨基酸反应生成对应的酮酸及其类似物。

该酶在芽孢杆菌中有较高表达水平,主要参与支链L-氨基酸的体内代谢。

另外,亮氨酸脱氢酶可用于支链脂肪酸及其酮酸类似物的测定[1]。

2.高活性亮氨酸脱氢酶菌种筛选 Bacillus cereus和Bacillus sphaericus属于常温菌株,但是从其体内分离得到的亮氨酸脱氢酶仍具有较高的热稳定性[2]。

从嗜热菌株中分离的亮氨酸脱氢酶具有更高的热稳定性。

来自Clos-tradiumthermoaceticum厌氧嗜热菌中的亮氨酸脱氢酶基因经克隆在大肠杆菌中表达,相比野生型,其活性提高了900倍[3]。

酶的热稳定为下游分离纯化过程提供了便利。

酶的高稳定性也有利于工业上的连续反应过程,因为酶活半衰期影响催化过程的经济性。

Ohshima[4]等研究比较了常温和高温亮氨酸脱氢酶生产亮氨酸的连续反应过程,研究显示高温亮氨酸脱氢酶比常温酶的热稳定性更强,在更宽的PH范围内显示活性。

3.IPTG诱导表达的作用原理: E.coli的乳糖操纵子(元)含Z、Y及A三个结构基因,分别编码半乳糖苷酶、透酶和乙酰基转移酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P及一个调节 基因I(图15-4)。

剩余内容已隐藏,您需要先支付 10元 才能查看该篇文章全部内容!立即支付

以上是毕业论文文献综述,课题毕业论文、任务书、外文翻译、程序设计、图纸设计等资料可联系客服协助查找。