开题报告内容：（包括拟研究或解决的问题、采用的研究手段及文献综述，不少于2000字）
拟研究或解决的问题：
谷胱甘肽(glutathione)广泛存在于动物组织、植物和微生物中,是最主要的非蛋白巯基化合物,分为还原型(GSH)和氧化型(GSSG)两种,在生物体内大量存在并起主要作用的是还原型谷胱甘肽(GSH)。还原型谷胱甘肽(GSH)的结构特征是具有C-谷氨酰基和活性巯基,在临床上用于肝脏疾病、肿瘤、氧中毒、衰老和内分泌疾病的治疗,效果明显且无副作用。此外,谷胱甘肽作为生物活性添加剂及抗氧化剂,在食品加工领域中的应用也越来越广。
GSH的合成可通过酶催化法或是生物发酵法，一般分两步进行，首先在gamma;-谷氨酰半胱氨酸合成酶(gamma;-glutamylcysteine synthetase,GSHⅠ，EC 6.3.2.2)的作用催化L-谷氨酸,L-半胱氨酸合成gamma;-谷氨酸半胱氨酸(gamma;-glutamylcysteine,gamma;-ECG),在然后在谷胱甘肽合成酶 (glutathione synthetase, GSHⅡ，EC 6.3.2.3)的作用下与甘氨酸反应生成谷胱甘肽，整个过程如下：
GSHⅠ
L-Glutamate L-cysteine ATP L-glutamyl-L-cysteine ADP Pi. （1）
GSHⅡ
L-y-Glutamyl-L-cysteine glycine ATP GSH ADP Pi （2）
在此过程中反应（1）是反应的限速步骤，而gamma;-谷氨酰半胱氨酸合成酶（GSHⅠ）则是整个过程中的限速酶。GSHⅠ是可以从生物细胞中提取出来，不同物种来源的酶可催化相同的反应，具有相似的表观Km值、折叠数目、底物特异性、底物抑制浓度等，但在不同的生物中该酶却无显著的同源性。如源于大肠杆菌的酶是一条多肽链，而鼠等哺乳动物的酶则是由两个亚基组成的二聚体。该酶受GSH的反馈抑制和氨基酸磺基过渡态类似物(如L-丁硫氨酸-S,R-磺基(BSO))和一些酶抑制剂的抑制，除此之外，其活性在转录，翻译，翻译后修饰的调节机制也渐渐为人们所了解。如在转录水平，转录的起始由一种被称作抗氧化剂应答原件（antioxidant response element，ARE)的增强子介导并受一些调节子的控制。将翻译产物磷酸化，则会对活性产生负面的的影响，而在一些应激条件下（如活性氧，PH，渗透压），其活性升高，GSH产量增加。在此过程中，除了酶的影响，由于细胞内谷氨酸和甘氨酸的含量较半胱氨酸多，因此，半胱氨酸则是这个过程中的限速原料，GSH的合成在很大程度上取决于半胱氨酸的添加或有效利用度。
谷胱甘肽合成酶（GSH II）催化ATP依赖的GSH的合成，它将（1）的产物与甘氨酸连接生成谷胱甘肽。源于大肠杆菌的GSH II是由四个相同的亚基(Mr, 35,559）组成的四聚体,在不同的物种之间亦无显著的同源性。与GSH I相比，GSH II则显得不是很重要，它在整个反应过程中并不是限速酶。研究表明过量表达GSH II并不能引起GSH的增加，与之相对，过量表达GSH I则可使GSH大量增加。而且它在细胞中的含量比GSH I多，不受GSH的反馈抑制，对GSH的合成无限制作用。然而，它在GSH的合成过程中依然起着重要作用，同时过表达GSH I和GSH II 比单过表达GSH I合成的GSH多。
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